بررسی نقش آمینواسیدهای اطراف توالی جایگاه فعال در فعالیت آنزیم کیتیناز باکتری serratia marcescens b۴a

Authors

زینب امروزی

پژوهشگاه ملی مهندسی ژنتیک و زیست فناوری سعید امین زاده

پژوهشگاه ملی مهندسی ژنتیک و زیست فناوری علی اصغر کارخانه ای

پژوهشگاه ملی مهندسی ژنتیک و زیست فناوری جهان علی خواجه

chemistry dept., city college of new york, new york, usa

abstract

کیتینازها یکی از آنزیم های صنعتی مهم محسوب می شوند که از اهمیت بسزایی در خصوص تجزیه مواد کیتینی، پاکسازی محیط زیست و کنترل قارچ های پاتوژن گیاهی و آفات دارند که با شکستن اتصالات گلیکوزیدی -1,4 سبب تجزیه کیتین می شوند. این آنزیم ها در ساختار خود دارای دمین کاتالیتیکی 8 (β/α) حاوی توالی های حفاظت شده ای به نام موتیف dxdxe روی رشته 4β هستند که آسپارتات و گلوتامات موجود در این توالی و همچنین آمینواسیدهای موجود در اطراف این توالی نقش اصلی در فرایند هیدرولیز پیوند گلیکوزیدی بازی می کنند. بررسی آمینو اسیدهای نزدیک به جایگاه فعال می تواند به درک نقش آنها در فرایند کاتالیز کمک کند. در این پروژه به منظور بررسی نقش گلیسین 191 و سرین 390 موجود در اطراف توالی حفاظت شده در فرایند کاتالیتیکی کیتیناز serratia marcescens b4a، این دو آمینواسید جهش داده شدند و پس از همسانه سازی در حامل بیانی و بررسی بیان آن با sds-page، اثر این دو جهش بر روی فعالیت آنزیم مورد بررسی قرار گرفت.

Upgrade to premium to download articles

Sign up to access the full text

Already have an account?login

similar resources

بررسی نقش آمینواسیدهای اطراف توالی جایگاه فعال در فعالیت آنزیم کیتیناز باکتری Serratia Marcescens B4A

کیتینازها یکی از آنزیم‌های صنعتی مهم محسوب می‌شوند که از اهمیت بسزایی در خصوص تجزیه مواد کیتینی، پاکسازی محیط زیست و کنترل قارچ‌های پاتوژن گیاهی و آفات دارند که با شکستن اتصالات گلیکوزیدی -1,4 سبب تجزیه کیتین می‌شوند. این آنزیم‌ها در ساختار خود دارای دمین کاتالیتیکی 8 (β/α) حاوی توالی‌های حفاظت شده‌ای به نام موتیف DXDXE روی رشته 4β هستند که آسپارتات و گلوتامات موجود در این توالی و همچنین آمینو...

full text

خالص سازی وتعیین خصوصیات کینتیکی آنزیم آسپاراژیناز در باکتری Serratia marcescens

آسپاراژیناز یک آنزیم هیدرولاز می باشد که آسپاراژین را به آمونیوم و آسپارتیت تبدیل می کند. این آنزیم کاربرد مؤثری در درمان لوسمی لنفوبلاستیک دارد. marcescens Serratia یک باکتری گرم منفی است که کلنیهای آن دارای رنگیزه قرمز می باشند که می تواند در صورت حضور آسپاراژین در محیط کشت خود، تولید آنزیم آسپاراژیناز نماید. در این تحقیق آنزیم آسپاراژیناز از محیط کشت Serratia خالص سازی و همچنین فاکتور های ک...

full text

خالص سازی وتعیین خصوصیات کینتیکی آنزیم آسپاراژیناز در باکتری serratia marcescens

آسپاراژیناز یک آنزیم هیدرولاز می باشد که آسپاراژین را به آمونیوم و آسپارتیت تبدیل می کند. این آنزیم کاربرد مؤثری در درمان لوسمی لنفوبلاستیک دارد. marcescens serratia یک باکتری گرم منفی است که کلنیهای آن دارای رنگیزه قرمز می باشند که می تواند در صورت حضور آسپاراژین در محیط کشت خود، تولید آنزیم آسپاراژیناز نماید. در این تحقیق آنزیم آسپاراژیناز از محیط کشت serratia خالص سازی و همچنین فاکتور های کی...

full text

Serratia marcescens.

Over the last 30 years, Serratia marcescens has become an important cause of nosocomial infection. There have been many reports concerning the identification, antibiotic susceptibility, pathogenicity, epidemiological investigations and typing of this organism. Accurate identification is important in defining outbreaks. The API 20E system has been used widely, but is not individually satisfactor...

full text

Serratia marcescens

The nucleotide sequence of the proBA operon from a proline-hyperproducing mutant of Serratia marcescens was determined. Two base substitutions were found: one in theproBstructura1 gene, coding for y-glutamyl kinase (GK), and a second one in the promoter region of the operon. The former base substitution led to a change of the predicted amino acid at position 117 from an alanine to a valine in G...

full text

Serratia marcescens meningitis.

A case of Serratia marcescens meningitis in a 66-year-old man is reported. The infection occurred 4 weeks after apparently successful otic surgery, and a nidus of infection in the middle ear was established at autopsy. This is the second case of S. marcescens meningitis following ear surgery reported in the English-language literature.

full text

My Resources

Save resource for easier access later


Journal title:
پژوهش های سلولی و ملکولی

جلد ۲۸، شماره ۳، صفحات ۳۱۸-۳۲۶

Hosted on Doprax cloud platform doprax.com

copyright © 2015-2023